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LES ENZYMES :
PROTEINES ACTIVES DANS LA CATALYSE
(1erS)
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I - Généralités
- Définition d'une protéine
Une protéine est une molécule constituée d'une chaîne d' acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques.
Selon les protéines le nombre et la disposition des acides aminés dans la chaîne varient. Il existe 20 acides aminés différents pour constituer toutes les protéines de tous les êtres vivants.
- Conformation spatiale des protéines
L'enchaînement simple des acides aminés constitue la structure primaire d'une protéine.
Cependant la protéine ne conserve pas cette cet aspect mais va mettre en place des liaisons non peptidiques entre les acides aminés ce qui va lui conférer une forme dans l'espace.
On parle de forme tridimensionnelle ou structure tertiaire. Cette structure est liée à la mise en place de liaisons hydrogènes, liaisons ioniques entre des acides aminés chargés et des ponts disulfures entre les cystéines (acides aminés souffrés)
Cette forme permet le fonctionnement de la protéine.
- Protéines et phénotypes
La spécificité d'une protéine résulte de la séquence d'acides aminés (qui elle dépend du programme génetique).
Un gène code pour une protéine particulière. Toute modification dans la séquence du gène (mutation, nouvel allèle) peut entrainer un changement de la séquence d'acides aminés ou une conformation différente (ex : drépanocytose).
Ces modifications auront des répercussions sur le phénotype de l'individu.
En effet, les protéines peuvent assurer une multitude de fonctions dans l'organisme comme par exemple des fonctions enzymatiques, les fonctions de mouvement (protéines musculaires)...
II - Les propriétés des enzymes
- Catalyseurs biologiques
Une enzyme est une substance qui permet , à faible dose, d'accélérer les réactions biologiques. Leur déficience est à l'origine de nombreuses maladies ( albinisme....).
Une enzyme est une protéine qui agit dans les cellules vivantes. Pour accélérer une réaction biologique elle nécessite donc des conditions compatibles avec la vie (température, pH, pression...).
Les enzymes agissent à très faible concentration. En effet, une fois la réaction terminée l'enzyme est intacte et peut ainsi catalyser une autre réaction. On peut le vérifier expérimentalement : au cours d'une réaction plus on ajoute du substrat aux enzymes plus celui ci est transformé. Les enzymes sont donc réutilisées et n'entrent pas dans l'équation bilan.
Leur action est de plus très rapide( 0,001 seconde). Sans enzyme, les réactions peuvent prendre plusieurs jours ou même être irréalisables.
- La double spécificité
Les enzymes ont deux spécificités :
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- Spécificité de substrat : Un substrat est une molécule dont l'enzyme catalyse la transformation. L'enzyme est spécifique à un substrat donné plus exactement à une partie spécifique du substrat car plusieurs enzymes peuvent agir dans des régions différentes du substrat.
- Spécificité d'action : chaque enzyme ne catalyse qu'un seul type de réaction chimique. A partir d'un même substrat, avec des enzymes différentes on obtient des produits différents.
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Remarque : Les enzymes ont en général un nom se terminant en "ASE", et qui dépend du substrat qu'elles transforment. Par exemple, les protéases digèrent les protéines, les lipases digèrent les lipides ou les gras, les DNases morcèlent l'ADN, la lactate déhydrogénase agit sur le lactate etc.
- Le complexe enzyme-substrat
Les modalités de l'action des enzymes reposent sur la formation du complexe enzyme-substrat. Ce complexe résulte de la fixation temporaire de l'enzyme sur le substrat. Une fois la réaction terminée le complexe se dissocie et l'enzyme intacte est disponible pour une nouvelle réaction. Ce complexe peut être rapproché de l'idée de clé et de serrure. La clé étant l'enzyme la serrure le substrat qui après action de la clé pourra être déverrouillé par exemple ( transformation)
La formation du complexe a lieu à un niveau précis de l'enzyme : le site actif qui peut être divisé en deux parties :
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- le site de reconnaissance, responsable de la spécificité de substrat de l'enzyme. Il correspond au lieu d'attache.
- le site catalytique responsable de la spécificité d'action de l'enzyme. il correspond au lieu de la réaction.
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III - Relation entre la forme de l'enzyme, son action et le phénotype
- Forme d'une enzyme
Presque toutes les enzymes sont des protéines. Elles sont donc constituées d'un enchaînement d'acides aminés qui sont organisés en structure primaire grâce aux liaisons peptidiques. Puis grâce aux liaisons hydrogènes et disulfures, l'enzyme acquiert sa structure tertiaire (cf Généralités).
La forme d'une enzyme est donc directement liée à sa séquence d'acides aminés.
- Facteurs de modification de forme et conséquences
Plusieurs acteurs peuvent agir sur la structure de l'enzyme:
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- Mutation : une modification dans la séquence des acides aminés conséquente à une mutation de l'ADN peut conduire à un changement de la forme de l'enzyme. Ce changement peut rendre l'enzyme incapable de catalyser une réaction ou au contraire la rendre plus efficace ou ne pas avoir de conséquence.
- pH : chaque enzyme a un pH pour lequel son action catalytique est maximale : c'est le pH optimum. Plus on s'éloigne de ce pH optimum moins l'enzyme est active. En effet si on augmente ou diminue le pH, cela a une conséquence directe sur les acides aminés du site actif qui peuvent, en cas de pH trop éloigné du pH optimum, rendre l'enzyme inactive.
- Température : chaque enzyme à une température optimale (température pour laquelle son rendement est maximal). cette température est généralement comprise entre 37 et 40°c. Dans les basses températures, l'enzyme est inactive mais il suffit d'une augmentation qui la rapproche de la température optimale pour qu'elle retrouve ses propriétés. Aux alentours de la température optimale, l'enzyme est active.
Au delà de la température optimale, l'enzyme perd progressivement sa fonction catalytique jusqu'à se retrouver dénaturée c'est à dire inactive de façon irréversible.
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IV - Conclusion
Toutes les enzymes sont des biocatalyseurs :
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- elles augmentent la vitesse des réactions chimiques sans être modifier.
- elles n’agissent que dans certaines conditions de température et de pH.
- elles sont spécifiques d’un substrat, molécule dont elles catalysent la transformation.
- elles sont spécifiques d’un seul type de réaction.
- Leur fonction est liée à leur structure.
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La complémentarité entre une zone de la molécule enzymatique (le site actif ) et une zone correspondante de la molécule de substrat permet la formation du complexe enzyme - substrat, qui est indispensable pour la réalisation de la réaction.
Toute modification de leur structure par mutation ou par des facteurs externes tels que le pH ou la température va entraîner une modification de l'action enzymatique et aura donc des conséquence sur le phénotype.
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